天然藥物常見(jiàn)的分離方法(請簡(jiǎn)述天然藥物化學(xué)中提取分離和結構鑒定的方法各)
1.請簡(jiǎn)述天然藥物化學(xué)中提取分離和結構鑒定的方法各有哪些
常見(jiàn)的提取分離的方法有：
1、蒸餾：
它利用混合液體或液-固體系中各組分沸點(diǎn)不同，使低沸點(diǎn)組分蒸發(fā)，再冷凝以分離整個(gè)組分的單元操作過(guò)程，是蒸發(fā)和冷凝兩種單元操作的聯(lián)合。
2、重結晶：
重結晶是將晶體溶于溶劑或熔融以后，又重新從溶液或熔體中結晶的過(guò)程。重結晶可以使不純凈的物質(zhì)獲得純化，或使混合在一起的鹽類(lèi)彼此分離。其中它是物理化學(xué)作用的結果。
3、萃取：
萃取是利用系統中組分在溶劑中有不同的溶解度來(lái)分離混合物的單元操作。
4、層析：
也叫柱色譜，是根據樣品混合物中各組分在固定相和流動(dòng)相中分配系數不同，經(jīng)多次反復分配將組分分離開(kāi)來(lái)。
結構鑒定的方法主要有：
1、紫外光譜：
分子內部的運動(dòng)有轉動(dòng)、振動(dòng)和電子運動(dòng)，相應狀態(tài)的能量（狀態(tài)的本征值）是量子化的，因此分子具有轉動(dòng)能級、振動(dòng)能級和電子能級。通常，分子處于低能量的基態(tài)，從外界吸收能量后，能引起分子能級的躍遷。電子能級的躍遷所需能量最大，大致在1~20 eV（電子伏特）之間。
許多有機分子中的價(jià)電子躍遷，須吸收波長(cháng)在200~1000 nm范圍內的光，恰好落在紫外-可見(jiàn)光區域。因此，紫外吸收光譜是由于分子中價(jià)電子的躍遷而產(chǎn)生的，也可以稱(chēng)它為電子光譜。
2、紅外光譜：
在有機物分子中，組成化學(xué)鍵或官能團的原子處于不斷振動(dòng)的狀態(tài)，其振動(dòng)頻率與紅外光的振動(dòng)頻率相當。所以，用紅外光照射有機物分子時(shí)，分子中的化學(xué)鍵或官能團可發(fā)生振動(dòng)吸收，不同的化學(xué)鍵或官能團吸收頻率不同，在紅外光譜上將處于不同位置，從而可獲得分子中含有何種化學(xué)鍵或官能團的信息。
3、質(zhì)譜：
質(zhì)譜分析是一種測量離子質(zhì)荷比（質(zhì)量-電荷比）的分析方法，其基本原理是使試樣中各組分在離子源中發(fā)生電離，生成不同荷質(zhì)比的帶電荷的離子，經(jīng)加速電場(chǎng)的作用，形成離子束，進(jìn)入質(zhì)量分析器。在質(zhì)量分析器中，再利用電場(chǎng)和磁場(chǎng)使發(fā)生相反的速度色散，將它們分別聚焦而得到質(zhì)譜圖，從而確定其質(zhì)量。
4、核磁共振：
氫原子具有磁性，如電磁波照射氫原子核，它能通過(guò)共振吸收電磁波能量，發(fā)生躍遷。用核磁共振儀可以記錄到有關(guān)信號，處在不同環(huán)境中的氫原子因產(chǎn)生共振時(shí)吸收電磁波的頻率不同，在圖譜上出現的位置也不同，各種氫原子的這種差異被稱(chēng)為化學(xué)位移。利用化學(xué)位移，峰面積和積分值以及耦合常數等信息，進(jìn)而推測其在碳骨架上的位置。
在核磁共振氫譜圖中，特征峰的數目反映了有機分子中氫原子化學(xué)環(huán)境的種類(lèi)；不同特征峰的強度比（及特征峰的高度比）反映了不同化學(xué)環(huán)境氫原子的數目比。
在藥物領(lǐng)域，重結晶、層析是比較常用的提取分離方法，核磁和質(zhì)譜是最常用的結構鑒定方法。
2.天然產(chǎn)物常用的提取和分離方法冬有哪些
依據生物活性物質(zhì)分子本身的理化特性，如溶解度、帶電性、大小、揮發(fā)性等進(jìn)行分離純化，植物的活性物質(zhì)的提取多采用：溶劑法、水蒸汽蒸餾法、超臨界二氧化碳提取分離法、萃取法。
分離多用硅膠柱色譜法。植物的活性物質(zhì)的提取多采用：溶劑法、水蒸汽蒸餾法、超臨界二氧化碳提取分離法、萃取法.分離多用硅膠柱色譜法.動(dòng)物的生理活性物質(zhì)提取分離比較復雜，方法多種：如鹽析法、電泳法、高速離心法、受體識別法等. 動(dòng)物的生理活性物質(zhì)提取分離比較復雜，方法多種：如鹽析法、電泳法、高速離心法、受體識別法等。
3.藥物分離的方法有哪些
蛋白質(zhì)的分離純化方法：
一、根據蛋白質(zhì)溶解度不同的分離方法
1、蛋白質(zhì)的鹽析法：中性鹽對蛋白質(zhì)的溶解度有顯著(zhù)影響，一般在低鹽濃度下隨著(zhù)鹽濃度升高，蛋白質(zhì)的溶解度增加，此稱(chēng)鹽溶；當鹽濃度繼續升高時(shí)，蛋白質(zhì)的溶解度不同程度下降并先后析出，這種現象稱(chēng)鹽析。
2、等電點(diǎn)沉淀法：蛋白質(zhì)在靜電狀態(tài)時(shí)顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)有差別，可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)使之沉淀，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉淀法：用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質(zhì)溶解度降低并析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質(zhì)較易變性，應在低溫下進(jìn)行。
二、根據蛋白質(zhì)分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾：透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質(zhì)分開(kāi)。超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質(zhì)分子通過(guò)半透膜，而蛋白質(zhì)留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質(zhì)。
2、凝膠過(guò)濾法： 也稱(chēng)分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質(zhì)混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（Sephadex ged）和瓊脂糖凝膠（agarose gel）。
三、根據蛋白質(zhì)帶電性質(zhì)進(jìn)行分離
1、電泳法：各種蛋白質(zhì)在同一pH條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場(chǎng)中的遷移率不同而得以分開(kāi)。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質(zhì)作為載體，電泳時(shí)兩性電解質(zhì)形成一個(gè)由正極到負極逐漸增加的pH梯度，當帶一定電荷的蛋白質(zhì)在其中泳動(dòng)時(shí)，到達各自等電點(diǎn)的pH位置就停止，此法可用于分析和制備各種蛋白質(zhì)。
2、離子交換層析法：離子交換劑有陽(yáng)離子交換劑（如：羧甲基纖維素；CM-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素），當被分離的蛋白質(zhì)溶液流經(jīng)離子交換層析柱時(shí)，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質(zhì)被吸附在離子交換劑上，隨后用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質(zhì)洗脫下來(lái)。
四、根據配體特異性的分離方法-親和色譜法
親和層析法（aflinity chromatography）是分離蛋白質(zhì)的一種極為有效的方法，它經(jīng)常只需經(jīng)過(guò)一步處理即可使某種待提純的蛋白質(zhì)從很復雜的蛋白質(zhì)混合物中分離出來(lái)，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質(zhì)與另一種稱(chēng)為配體（Ligand）的分子能特異而非共價(jià)地結合。其基本原理：蛋白質(zhì)在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類(lèi)型的細胞都含有上千種不同的蛋白質(zhì)，因此蛋白質(zhì)的分離（Separation），提純（Purification）和鑒定（Characterization）是生物化學(xué)中的重要的一部分，至今還沒(méi)的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質(zhì)從復雜的混合蛋白質(zhì)中提取出來(lái)，因此往往采取幾種方法聯(lián)合使用。
4.天然產(chǎn)物的傳統提取分離提取方法有哪些
方法有：蒸餾 提純 分液
蒸餾是一種熱力學(xué)的分離工藝，它利用混合液體或液-固體系中各組分沸點(diǎn)不同，使低沸點(diǎn)組分蒸發(fā)，再冷凝以分離整個(gè)組分的單元操作過(guò)程，是蒸發(fā)和冷凝兩種單元操作的聯(lián)合。
提純是指將混合物中的雜質(zhì)分離出來(lái)以此提高其純度。提純作為一種重要的化學(xué)方法，不僅在化學(xué)研究中具有重要作用，在化工生產(chǎn)中也同樣具有十分重要的作用。
分液是把兩種互不混溶的液體分離開(kāi)的操作方法。分液使用的儀器是分液漏斗，另外，分液還需要燒杯與鐵架臺進(jìn)行輔助。分液是把兩種互不混溶的液體分離開(kāi)的操作方法
